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Diseñan bioestructuras mínimas para crear nanomateriales
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15 Jun 2018
Investigadores del IBB-UAB, y del ICMAB-CSIC, han fabricado 4 moléculas de sólo 7 aminoácidos con capacidad de auto-ensamblarse para formar nanomateriales para biomedicina y nanotecnología de manera más rápida y económica. Se trata de uno de los bionanomateriales más resistentes descritos hasta ahora.
Investigadores del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB-UAB) han generado 4 péptidos -moléculas más pequeñas que las proteínas- capaces de auto-ensamblarse de manera controlada para formar nanomateriales. La investigación, publicada en la revista ACS Nano, ha sido realizada por Salvador Ventura, Marta Díaz y Susanna Navarro (IBB-UAB) y ha contado con la colaboración de Isabel Fuentes y Francesc Teixidor (Instituto de Ciencia de Materiales de Barcelona, ICMAB-CSIC).
Las nuevas moléculas están formadas por una cadena de 7 aminoácidos, cada una de ellas utilizando sólo dos tipos diferentes, lo que agiliza y abarata significativamente los procesos de creación de estructuras amiloides sintéticas funcionales para fabricar nanomateriales de aplicación en biomedicina y nanotecnología.
En biotecnología, generar estructuras amiloides sintéticas para formar nanoestructuras inspirándose en cómo se crean de manera natural no es nuevo. El ensamblaje de proteínas en fibras estables permite generar arquitecturas supramoleculares que ninguna proteína aislada puede lograr y que se usan como nanoconductores, como estructuras fotovoltaicas, biosensores o catalizadores.
Muy recientemente, se han imitado secuencias de proteínas priónicas –también amiloides- para formar nanomateriales. El interés de estas secuencias radica en que se ensamblan de manera más lenta y controlada, formando nanoestructuras muy ordenadas y no tóxicas. Pero al ser secuencias muy largas, de más de 150 aminoácidos, resultan muy difíciles y caras de sintetizar.
Con este trabajo, los científicos han demostrado que con un diseño adecuado la medida de las secuencias priónicas sintéticas se puede reducir hasta sólo 7 aminoácidos, conservando las mismas propiedades. Los 4 péptidos fabricados son las estructuras más cortas de este tipo logradas hasta ahora capaces de formar ensamblajes fibrilares estables.
